À Hydrolase est un groupe d'enzymes qui décomposent hydrolytiquement les substrats. Certaines hydrolases contribuent au fonctionnement normal du corps humain, par exemple l'amylase séparatrice de l'amidon. D'autres hydrolases sont impliquées dans le développement de maladies et, comme l'uréase, sont produites par des bactéries.
Qu'est-ce que l'hydrolase?
Les hydrolases sont des enzymes qui utilisent l'eau pour décomposer les substrats. Le substrat se fixe au centre actif d'une enzyme, où les interactions entre les deux unités provoquent la décomposition du substrat en deux parties. Dans le même temps, une molécule d'eau (H2O) est divisée en un seul atome d'hydrogène (H) et un groupe OH. Une partie du substrat se fixe à l'atome d'hydrogène unique, tandis que le groupe OH se fixe à l'autre partie du substrat. Le produit hydrolase se compose donc de deux nouveaux composés.
Les hydrolases fonctionnent avec différents substrats; ceux-ci incluent les esters, les peptides éthers, les glycosides, les hydrures d'acide et les liaisons C-C. Le clivage hydrolytique par les hydrolases est réversible, c'est-à-dire réversible. Dans la classification CE, ils représentent le groupe 3, qui comprend plusieurs sous-groupes. Les sous-groupes comprennent, par exemple, la lipase, qui décompose les graisses, et la lactase, qui décompose le sucre du lait (lactose). Un manque de lactase entraîne une intolérance au sucre du lait, ce qui peut se traduire par des troubles gastro-intestinaux lors de la consommation de lait.
Fonction, effet et tâches
Les hydrolases sont nombreuses dans le corps humain. L'amylase est également l'une des hydrolases. L'amylase se trouve dans la salive et est responsable de la dégradation de l'amidon et d'autres polysaccharides. Les polysaccharides sont des sucres multiples constitués de chaînes de glucides.
L'amylase divise ces chaînes par hydrolyse et les décompose en unités plus petites. Cela crée le goût sucré que les gens peuvent goûter lorsqu'ils mâchent du pain et d'autres féculents. Le traitement des polysaccharides par l'amylase est la première étape de la digestion biochimique - après que les dents ont broyé mécaniquement les aliments en mâchant.
La kynuréninase est présente dans tous les types de tissus et divise l'alanine. La synthèse de l'acide nicotinique et la dégradation du tryptophane nécessitent cette étape. Le tryptophane est un acide aminé essentiel impliqué dans la synthèse de la sérotonine. La sérotonine est un neurotransmetteur important (substance messagère). La dégradation du tryptophane est également une étape intermédiaire dans la synthèse d'autres substances, par exemple le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD).
Le NAD est une coenzyme qui participe à de nombreuses fonctions biologiques. Par exemple, il soutient le travail des déshydrogénases et fait partie de la chaîne respiratoire. La kynuréninase contribue non seulement à la dégradation du tryptophane, mais également à la synthèse de l'acide nicotinique. L'acide nicotinique ou niacine est une vitamine qui fait partie du complexe B.
Éducation, occurrence, propriétés et valeurs optimales
Le corps humain forme des hydrolases là où elles sont utilisées. Par exemple, l'amylase dans la salive est produite dans la glande salivaire, tandis que le pancréas produit l'amylase pancréatique. Comme toutes les enzymes, les hydrolases ne peuvent fonctionner que sous certaines conditions. Surtout, le pH de l'environnement et la température sont d'une grande importance pour eux.
Par exemple, l'amylase ne peut exister qu'à pH 3,5-9. Si le milieu s'écarte de cette plage, l'enzyme se dénature. L'acide gastrique a un pH de 1 à 1,5 à jeun et est donc trop acide pour l'amylase. L'acide gastrique dénature la structure protéique en rompant les liaisons moléculaires. L'enzyme perd sa forme et devient inactive. C'est pourquoi le pancréas doit également synthétiser l'amylase et l'ajouter à la pulpe à un stade ultérieur de la digestion.
L'optimum de température pour l'amylase est de 45 ° C; À cette température, l'amylase fonctionne le plus rapidement, c'est-à-dire qu'elle convertit la plus grande quantité de substrat. L'amylase peut également fonctionner en dehors de cet optimum - mais le taux métabolique est quelque peu inférieur. Des températures trop élevées dénaturent également l'enzyme et la rendent inutilisable ou décomposent la protéine en ses acides aminés individuels.
Maladies et troubles
Certaines hydrolases peuvent aider à diagnostiquer des maladies. Par exemple, les médecins peuvent utiliser les niveaux d'amylase dans les ovaires et les poumons pour diagnostiquer certaines formes de cancer. La concentration en amalyse est perceptible dans le cancer de ces organes et peut donc fournir une indication de la présence ou de la propagation de néoplasmes.
Une mutation du gène KYNU entraîne une carence en kynuréninase. L'enzyme est impliquée dans divers processus biochimiques. S'il y a trop peu de kynuréninase dans le corps, les cellules ne peuvent pas synthétiser la vitamine B3 (également appelée acide nicotinique ou niacine) comme d'habitude, et une hypovitaminose se produit. Les signes d'une carence en B3 comprennent la dermatite et l'inflammation de la bouche, de l'estomac et de la muqueuse intestinale. De plus, la diarrhée, la dépression, la perte d'appétit, des difficultés de concentration, des troubles du sommeil et de l'irritabilité peuvent survenir. La carence peut également déclencher la maladie de la pellagre.
Ce n'est pas seulement l'organisme humain qui forme les hydrolases. Les agents pathogènes tels que les bactéries peuvent également produire des enzymes de ce groupe. Une enzyme qui peut même nuire aux gens s'appelle l'uréase, et elle décompose l'urée en ammoniac et en dioxyde de carbone. L'ammoniac aide les bactéries à résister à l'acide gastrique. En conséquence, ils peuvent infecter le système digestif et provoquer diverses affections. La bactérie Helicobacter pylori appartient à ce groupe d'agents pathogènes. Helicobacter pylori déclenche une gastrite de type B, peut être responsable d'ulcères gastriques et duodénaux et, en cas d'infection chronique, provoquer un carcinome gastrique.
