Élastases

Élastases représentent un groupe de protéases étroitement liées aux enzymes trypsine et chymotrypsine. Ils appartiennent aux sérine protéases. Jusqu'à présent, neuf enzymes appartenant aux élastases sont connues pour l'organisme humain.

Que sont les élastases?

Les élastases sont des protéases non spécifiques présentes dans tous les organismes animaux et humains. Le nom vient du fait que, entre autres, ils sont capables de décomposer l'élastine du corps. Les élastases appartiennent aux sérine protéases.

Leur centre actif contient la triade dite catalytique d'acide aspartique, de sérine et d'histidine. De plus, les élastases appartiennent également aux endoprotéases. Ils ne décomposent pas les protéines et les chaînes polypeptidiques étape par étape, mais les séparent en certains acides aminés et séquences d'acides aminés caractéristiques. La protéine est décomposée dans la chaîne peptidique. L'effet des élastases n'est pas spécifique. De cette manière, les propres protéines du corps peuvent également être décomposées de l'élastine. Par conséquent, l'effet de ces enzymes doit être limité par les inhibiteurs d'élastase. Une distinction est faite entre deux types d'élastases.

Il existe des élastases pancréatiques et des élastases granulocytaires. Comme son nom l'indique, les élastases pancréatiques (élastase 1) sont sécrétées par le pancréas. L'élastase granulocytaire (élastase 2) est localisée dans les granulocytes neutrophiles. Une carence en élastase 1 dans les selles est considérée comme un signe d'insuffisance pancréatique.

Fonction, effet et tâches

Les élastases ont pour tâche de rompre les liaisons peptidiques dans les protéines ou les chaînes polypeptidiques. Des chaînes peptidiques plus petites ou des acides aminés individuels sont formés au cours du processus. L'élastase pancréatique soutient les protéases trypsine et chymotrypsine dans la dégradation des protéines alimentaires.

Il se forme dans le pancréas sous forme de proenzyme inactive (zymogène) et, après avoir été libéré dans l'intestin grêle, est converti en forme active par l'action de la trypsine. Une chaîne partielle est séparée du zymogène. L'élastase 1 décompose en particulier l'élastine, une protéine fibreuse. L'élastine fait partie du tissu conjonctif des poumons, des vaisseaux sanguins et de la peau. Il a principalement une fonction de soutien dans l'organisme. L'élastine donne forme et soutien aux organes. Puisqu'il forme des réseaux protéiques par l'agrégation de quatre molécules de lysine, il ne peut pas être décomposé par de nombreuses protéases. Cependant, Elastase 1 a la capacité de le faire. Les composants d'élastine des aliments sont décomposés et peuvent être transformés davantage et décomposés en acides aminés.

Malheureusement, l'effet de l'élastase n'est pas spécifique, de sorte qu'elle peut également attaquer les propres structures d'élastine du corps. Pour ce faire, le corps produit des protéines inhibant l'élastine qui peuvent contrôler les effets destructeurs de l'élastine. Ces protéines comprennent l'α1-antitrypsine, l'alpha-2-macroglobuline ou l'élafine. Le deuxième groupe d'élastases est représenté par ELA-2, l'élastase granulocytaire. Leur travail consiste à décomposer les micro-organismes phagocytés dans le cadre d'une réponse immunitaire aux infections. Cependant, ils ont également un effet non spécifique et attaquent l'élastine du corps. Si l'effet des protéines inhibitrices de l'élastase est limité, le tissu pulmonaire peut être détruit, avec formation d'emphysème.

Éducation, occurrence, propriétés et valeurs optimales

Quel que soit l'endroit où elles sont synthétisées, les élastases sont des soutiens importants du système immunitaire dans la lutte contre les germes à Gram négatif dans le tube digestif, dans les poumons et sur les plaies. Ce faisant, ils clivent les protéines correspondantes du côté carboxy des acides aminés hydrophobes, y compris la valine, la glycine et l'alanine. Cependant, comme déjà mentionné, leur effet est toujours non spécifique.

Le corps humain utilise environ 500 milligrammes d'élastase chaque jour. L'élastase n'est pas décomposée dans le corps. Il est excrété inchangé dans les selles. La fonction du pancréas peut être vérifiée en utilisant la quantité excrétée dans les selles. La chymotrypsine est également excrétée avec les fèces. Cependant, la détermination de l'élastase peut être utilisée plus clairement à des fins de diagnostic. La concentration normale d'élastase est d'au moins 200 microgrammes par gramme de selles.

Maladies et troubles

Si le niveau d'élastase dans les selles est trop bas, cela indique une insuffisance pancréatique. Si la valeur est comprise entre 100 et 200 microgrammes par gramme de fèces, il s'agit d'un dysfonctionnement léger à modéré du pancréas.

Une insuffisance pancréatique sévère est présente à des valeurs inférieures à 100 microgrammes. La détection de l'élastase dans les selles est une caractéristique diagnostique d'un pancréas sous-actif. C'est la fonction exocrine du pancréas. La formation d'insuline peut être inchangée. En cas d'insuffisance pancréatique, trop peu d'enzymes digestives sont sécrétées. Cela s'applique aux protéases ainsi qu'aux lipases et amylases. De nombreux composants alimentaires atteignent le gros intestin sans être digérés, où ils sont ensuite décomposés par des bactéries pathogènes. Les germes pathogènes ne peuvent se développer que s'il y a encore suffisamment de composants alimentaires non digérés. Des processus de putréfaction et de fermentation se développent, ce qui conduit au météorisme, à la diarrhée et à une gêne abdominale.

Puisque les graisses ne sont plus décomposées, des selles graisseuses peuvent apparaître. La cause du pancréas sous-actif peut être due à une pancréatite aiguë ou chronique. La pancréatite résulte généralement de l'auto-digestion d'une partie du pancréas par des sucs digestifs non drainants. La sortie pancréatique peut être rétrécie en raison de tumeurs ou de calculs biliaires. Des troubles du drainage dus à des malformations sont également possibles. La pancréatite chronique à long terme entraîne une altération de la fonction du pancréas avec une production réduite d'enzymes. En cas de déficit en élastase en élastase 2 en raison d'un défaut génétique, le système immunitaire du patient atteint est affaibli. Des infections potentiellement mortelles se produisent constamment.

S'il y a un manque d'inhibiteurs d'élastase tels que l'alpha-1-antitrypsine ou une activité accrue de l'élastase dans la pneumonie, la fonction pulmonaire peut être sévèrement limitée. À long terme, l'emphysème pulmonaire se développe à partir de cela. Dans le cas d'un déficit génétique en alpha-1-antitrypsine, une thérapie de substitution à vie avec de l'alpha-1-antitrypsine génétiquement modifiée est utilisée.